Estudos espectroscópicos de inibidores de serinoproteinases isolados de sementes de bauhinia bauhinioides: estimativa de estrutura secundária e estudos de pH

Résumé

Os inibidores de proteinases estão amplamente distribuídos na natureza. A sua atividade biológica nas plantas pode relacionar-se com a armazenagem de proteínas e com mecanismos de defesa contra agentes patogênicos e predadores. Estudos mostraram que estes inibidores podem desempenhar um importante papel na fisiopatologia de doenças humanas, como nas inflamações, hemorragias e câncer. Inibidores do gênero Bauhinia foram isolados, dentre eles, o inibidor de calicreína plasmática (BbKI) e o inibidor de elastase (BbCI), extraídos de sementes de B. bauhinioides. Eles possuem homologia com os inibidores do tipo Kunitz, porém não apresentam as pontes dissulfeto. Neste trabalho foi realizado um estudo comparativo estrutural entre estes, com o intuito de relacionar a estrutura e a especificidade. Foram utilizadas as técnicas espectroscópicas de dicroísmo cicular (CD) e fluorescência, que possibilitaram estimar o conteúdo de estrutura secundária e monitorar as alterações conformacionais destes inibidores em função do pH. O conteúdo estimado para os inibidores foi muito similar (2% de hélices-a, 36% de folhas-b, 23% de voltas-b e 39% de desordenada). A ausência de diferenças significativas nos espectros de CD e fluorescência dos inibidores, em ampla faixa de pH (2,0-10,5), sugere a grande estabilidade conformacional desse inibidor.